Note publique d'information : La paroi primaire végétale est une enveloppe dynamique impliquée dans le développement
ainsi que la réponse aux contraintes environnementales. Elle est composée de réseaux
de polysaccharides et de protéines dans lesquels interviennent des protéines multi-domaines
de type LRX et des protéines à domaine PAC. Ce travail de thèse a consisté à rechercher
la fonction de ces protéines dans les parois. Des analyses protéomiques réalisées
sur des extraits de protéines pariétales de racines de plantes sauvages ou mutantes
lrx1 d'A. thaliana ont permis d'identifier 424/434 protéines pariétales de plantes
sauvages/lrx1 respectivement et 25 protéines candidates pouvant jouer un rôle dans
la morphogenèse des poils absorbants. Par ailleurs, des protéines à domaine PAC ont
été identifiées dans toutes les plantes terrestres étudiées. L'apparition des protéines
à domaine PAC a pu être associée à la terrestrialisation. Une analyse phylogénique
a permis de grouper les domaines PAC en 10 clades, chacun comportant un domaine PAC
d'Amborella trichopoda. Outre les 6 résidus Cys caractérisant le domaine PAC, des
motifs conservés ont été repérés dans les clades, ouvrant la voie pour des études
fonctionnelles. Des tests in vitro ont montré que les domaines PAC interagissent avec
différents types de polysaccharides pariétaux et permis de définir trois types de
spécificité vis-à-vis de polysaccharides tels que les ß(1,4) galactanes/RGI, les mannanes,
les xyloglucanes et/ou la cellulose. Un nouveau modèle d'interactions supramoléculaires
dans les parois végétales faisant intervenir des protéines à domaine PAC et des polysaccharides
pariétaux a été proposé
Note publique d'information : The plant primary cell wall is a dynamic envelope involved in development and in response
to environmental constraints. It is composed of networks of polysaccharides and proteins
to which multi-domain proteins like LRX (Leucine-Rich repeat Extensin) and PAC (Proline-rich
Arabinogalactan Protein Cys-containing) domain proteins contribute. This work aimed
at finding partners of such proteins in cell walls using different experimental approaches.
Proteomics analyses have been performed on proteins extracted from cell walls of roots
of wild type or lrx1 plants. They have allowed the identification of 424/434 cell
wall proteins of wild type/lrx1 roots respectively as well as of 25 candidate proteins
which could play a role in root hair morphogenesis. Besides, PAC domain proteins have
been identified in all the studied terrestrial plants using a bioinformatic approach.
The appearance of PAC domain proteins could be associated to terrestrialisation. A
phylogenic analysis has allowed to group PAC domains in 10 clades, each of them containing
a PAC domain of Amborella trichopoda, an ancestor of angiosperms. In addition to the
6 Cys residues which define the PAC domain, conserved motifs have been identified
in each clade. This finding opens the way to functional studies. In vitro tests have
shown that the PAC domains could interact with different kinds of cell wall polysaccharides.
Three types of specificity could be defined towards ß(1,4) galactans/RGI, mannans,
xyloglucans and/or cellulose. A new model of molecular interactions in plant cell
walls including PAC domain proteins and polysaccharides has been proposed
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