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Notice de type Notice de regroupement

Point d'accès autorisé

Étude des mécanismes de perception du facteur Nod et rôle de protéines à domaines LysM chez Medicago truncatula

Variante de point d'accès

Nod factor perception systems and role of LysM domain containing proteins in M. truncatula
[Notice de regroupement]

Information

Langue d'expression : français
Date de parution :  2011

Notes

Note publique d'information : 
La symbiose entre les Rhizobiums et les Légumineuses met en jeu des signaux bactériens lipo-chitooligosaccharidiques ou facteurs Nod. Deux récepteurs présomptifs, NFP et LYK3 appartenant à la famille des LysM-RLKs, ont été identifiés chez M. truncatula. Les chitooligosaccharides (COs), dérivés de la paroi de champignons pathogènes, sont également perçus par des protéines à domaines LysM, comme CEBiP chez le riz. Notre objectif a été de comprendre les mécanismes de perception du facteur Nod chez M. truncatula. Nous avons montré au moyen d'expériences de liaison que les domaines extracellulaires de NFP, de MtLYM1 et MtLYM2, homologues probables de CEBiP, interagissent avec les LCOs de façon comparable posant ainsi la question de la sélectivité de reconnaissance. Nous avons également établi que le site de liaison MtNFBS2, mis en évidence chez M. truncatula, interagit spécifiquement avec les LCOs, facteurs Nod et facteurs Myc et qu'il contient un polypeptide de 100 kDa. Par ailleurs, l'étude de MtLYM2 a révélé que cette protéine, associée à la membrane plasmique via une ancre GPI, pourrait intervenir dans la perception des facteurs Myc

Note publique d'information : 
The symbiosis between Rhizobia and Legumes involves bacterial lipo-chitooligosaccharides or Nod factors. Two putative receptors belonging to the LysM-RLK family, NFP and LYK3, have been identified in M. truncatula. Meanwhile, it has been shown that chitooligosaccharides (COs) derived from fungal cell walls are also perceived by LysM-containing proteins, such as CEBiP in a rice. Our objective was to understand the Nod factor perception mechanisms in M. truncatula. We have shown, using binding studies, that the extracellular domains of NFP, MtLYM1 and MtLYM2, possible homologs of CEBiP interact with LCOs in a similar way, asking the question of the selectivity of ligand recognition. We have also demonstrated that MtNFBS2, identified in M. truncatula, selectively interacts with LCOs, Nod factors and Myc factors, and that it contains a polypeptide of 100 kDa. Also, studies of MtLYM2 indicate that this GPI-anchored protein, which localizes to the plasma membrane, could be involved in the perception of Myc factors


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