Note publique d'information : Peu de protéines nécessaires à l’infection des plantes communes aux bactéries, aux
champignons et aux oomycètes ont été identifiées à part les enzymes dégradant les
parois des cellules végétales. Nous avons caractérisé la structure et les propriétés
d’une protéine, IbpS, sécrétée par la bactérie phytopathogène nécrotrophe Dickeya
dadantii. Des homologues de cette protéine sont présents non seulement chez des bactéries
à Gram+ mais aussi chez des champignons, des oomycètes et quelques animaux. Ce gène
d’origine bactérienne a été transféré une fois chez les oomycètes et probablement
plusieurs fois chez les champignons. IbpS peut fixer le fer et le cuivre, des métaux
à activité redox. Elle a une structure en Venus Fly Trap classique mais avec des caractéristiques
originales : elle forme des dimères en solution et possède un nouveau mode de fixation
du métal. IbpS est impliquée dans le processus infectieux de D. dadantii et de Botrytis
cinerea, un champignon phytopathogène nécrotrophe. Nous proposons qu’IbpS, une fois
sécrétée, fixe le fer et le cuivre exogène, réduisant ainsi leur concentration intracellulaire
et la formation de ROS dans le microorganisme. La sécrétion de cette protéine fixant
les métaux semble être un mécanisme de protection contre l’oxydation requis pendant
l’infection partagé par des phytopathogènes nécrotrophes.
Note publique d'information : Few secreted proteins involved in plant infection common to necrotrophic bacteria,
fungi and oomycetes have been identified except for plant cell wall-degrading enzymes.
Herein, we have characterized the structure and properties of a protein (IbpS) secreted
by the plant pathogenic bacterial necrotroph Dickeya dadantii. Homologs of this protein
are present in not only Gram+ bacteria but also in fungi, oomycetes, most phytopathogens,
and some animals. The gene originating from bacteria was transferred once in oomycetes
and most likely several times in fungi. IbpS is capable of binding the redox-active
metals iron and copper and has a classical Venus Fly trap fold with some original
characteristics: it forms dimers in solution and has a novel metal binding site. IbpS
is involved in D. dadantii and of the Botrytis cinerea, a fungal necrotroph, infection
process. We propose that secreted IbpS binds exogenous iron and copper, reducing their
intracellular concentrations of these metals and ROS formation in the microorganisms.
Secretion of this metal scavenging protein appears to be a common antioxidant protection
mechanism shared by necrotrophic phytopathogens and required during infection.
paprika.idref.fr
data.idref.fr
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