Identifiant pérenne de la notice : 245862218
Notice de type
Notice de regroupement
Note publique d'information : LES ALPHA-AMYLASES CATALYSENT L'HYDROLYSE DES LIAISONS ALPHA-1,4 INTERNES DE L'AMIDON
ET DE SES DERIVES. NOUS NOUS SOMMES ATTACHES A COMPRENDRE LES EVENEMENTS MOLECULAIRES
QUI PRECEDENT (ATTACHEMENT, INTRODUCTION DANS LE SITE CATALYTIQUE), ET SUIVENT L'HYDROLYSE
PROPREMENT DITE. LA STRUCTURE DE L'AMYLASE DE PORC EST CONNUE A 2-2,9 A DE RESOLUTION.
CETTE MOLECULE (55 KD) COMPREND UN CORPS CENTRAL AB(TONNEAU) ET UN PETIT DOMAINE C
DISTINCT. LE TONNEAU CONTIENT LE SITE CATALYTIQUE. LE DOMAINE C PARTICIPE AVEC (A)
A UN 2EME SITE DE FIXATION DU SUBSTRAT (SITE SURFACE). NOTRE BUT A ETE D'ETUDIER LE
ROLE DU SITE SURFACE ET DU DOMAINE C DANS L'ACTION AMYLOLYTIQUE. NOUS AVONS UTILISE
3 APPROCHES: 1) L'ETUDE DE LA VITESSE D'HYDROLYSE DU P. NITROPHENYLMALTOSIDE EN FONCTION
DU PH; 2) LA PROTEOLYSE; 3) L'EFFET DES ANTICORPS SUR L'ACTIVITE ENZYMATIQUE. NOS
RESULTATS SONT EN FAVEUR DE LA PARTICIPATION DE RESIDUS CARBOXYLATES AU SITE CATALYTIQUE.
L'AMYLASE D'ORGE EST PLUS RESISTANTE A LA PROTEOLYSE QUE L'AMYLASE DE PORC. LA COUPURE
PROTEOLYTIQUE NE SE FAIT PAS A LA CHARNIERE COMME ATTENDU MAIS SUR LA DERNIERE BOUCLE
DU TONNEAU. LA PROTEOLYSE PROVOQUE UNE PERTE D'ACTIVITE ET LES FRAGMENTS SEPARES SONT
INACTIFS. DES ANTICORPS ANTI-DOMAINE C ET ANTI-PPA ONT ETE PURIFIES. LES ANTI-PPA
INHIBENT L'HYDROLYSE DES LONGS SUBSTRATS TANDIS QUE L'HYDROLYSE DU P. NITROPHENYLMALTOSE
N'EST PAS INHIBEE. NOTRE CONCLUSION EST QUE L'ATTAQUE PROTEOLYTIQUE PEUT MODIFIER
L'ENVIRONNEMENT DU SITE SURFACE ET LA STRUCTURE DU CENTRE ACTIF. L'INHIBITION PAR
LES ANTICORPS INDIQUE L'IMPORTANCE DU SITE SURFACE DANS L'HYDROLYSE DES CHAINES POLYGLUCOSIDIQUES
DEVANT SE FIXER AVANT DE SE POSITIONNER CORRECTEMENT AU CENTRE ACTIF. CETTE ETUDE
MONTRE EGALEMENT QUE LES DEUX DOMAINES ABA ET C SONT FORTEMENT LIES
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