Identifiant pérenne de la notice : 247402680
Notice de type
Notice de regroupement
Note publique d'information : Les protéases qui assurent de nombreuses fonctions physiologiques, ont une spécificité
étroite in vivo alors que la plupart de ces enzymes in vitro n'expriment pas cette
spécificité. Il semble donc exister chez la cellule des mécanismes de régulation des
protéases et/ou de la protéolyse dont l'un des facteurs important serait le micro-environnement
de l'enzyme. Les réactions enzymatiques mises en œuvre méritent donc d'être mieux
connues et l'objectif à terme est de pouvoir maîtriser le microenvironnement de la
protéase de façon à moduler sa réponse. Afin de se rapprocher des conditions physiologiques
et mimer les milieux cellulaires, dux protéases, la hermolysine et la trypsine, ont
été étudiées dans des milieux additionnés d'un dépresseur de l'activité de l'eau.
Ces protéases, la première étant une métalloprotéase, la seconde une sérine-protéase,
n'expriment pas la même réactivité vis à vis d'un même substrat en fonction de la
concentration en additif et des para-mètres physicochimiques du milieu. La sélectivité
des deux protéases peut être également modifiée. Les résultats démontrent l'importance
du microenvironnement : sa modification, par changement des paramètres de milieu,
permet de moduler l'activité et la spécificité de protéases.
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Documentation
